|
PresentationsАнализ конформационной подвижности белков FtsA, SepFМосковский государственный университет имени М. В. Ломоносова, Биологический факультет, кафедра биофизики, Россия, 119992, г. Москва, Ленинские горы, 1-24 Бактериальное деление клетки является строго регулируемым процессом, в основе которого лежит координированная работа белков дивисомы. Центральным элементом этого комплекса является белок FtsZ, формирующий сократительное Z-кольцо, тогда как его партнеры обеспечивают пространственную организацию, стабилизацию и связь Z-кольца с цитоплазматической мембраной. Среди ключевых регуляторов и структурных компонентов дивисомы особое место занимают белки FtsA и SepF, которые участвуют в прикреплении FtsZ-филаментов к плазматической мембране. В настоящей работе молекулярно-динамические расчеты были использованы для анализа конформационной подвижности белков FtsA и SepF как на уровне отдельных мономеров, так и на уровне межмономерных интерфейсов. Особое внимание уделено сравнению динамических характеристик этих белков, что позволило выявить различия в их структурной организации и связать наблюдаемые динамические свойства с их биологическими функциями в процессе бактериального клеточного деления. Для оценки конформационной подвижности мономеров FtsA и SepF в ходе молекулярно-динамических расчетов были проанализированы значения RMSD, которые во всех случаях демонстрируют начальный рост, связанный с адаптацией структуры, после чего стабилизируются на уровне ~0.3–0.4 нм, что указывает на отсутствие крупных конформационных перестроек. Подвижность межмономерного интерфейса оценивалась по значениям SASA: для SepF они стабильны и находятся в диапазоне 1600–1800 Ų, что свидетельствует о прочном и устойчивом димерном комплексе, тогда как для FtsA наблюдается значительная вариабельность SASA (от ~1200 до ~2500 Ų), отражающая высокую гибкость интерфейса, согласующуюся со способностью этого белка к полимеризации и перестройке межмономерных контактов.
Исследование выполнено за счет гранта Российского научного фонда No 25-44-01015, https://rscf.ru/project/25-44-01015/.
|
