Русский
!

Presentations

Modeling of interactions between ferredoxin and ferredoxin-NADP-reductase from different phosynthetic organisms

Diakonova A.N., Fyodorov V.A., Khruschev S.S., Kovalenko I.B., Riznichenko G.Yu.

Lomonosov Moscow State University, Biological Faculty, Department of Biophysics, 1-24 Leniskie Gory, Moscow 119234, Russia

Взаимодействие ферредоксина (Фд) и ферредоксин-НАДФ+-редуктазы (ФНР) является конечным этапом электрон-транспортной цепи фотосинтеза. Используя полученные от Фд электроны, ФНР восстанавливает НАДФ+ для цикла фиксации углерода. В корневых пластидах ФНР, наоборот, восстанавливает ферредоксин, который затем передает электроны в пути фиксации азота и серы.

Ранее было показано, что электростатические взаимодействия играют основную роль в образовании комплекса Фд-ФНР [1]. Исходя из геометрии и электростатических свойств молекул, мы исследовали методами броуновской динамики и кластерного анализа (пакеты ProKSim и GROMACS) [2] специфичность взаимодействия Фд и ФНР из разных фотосинтезирующих организмов и разных органов высших растений. Для анализа мы использовали доступные структуры из Protein Data Bank: ФНР из корня (ID: 5H59) и листа (1GAQ) Zea mays, и ФНР из Nostoc sp. в комплексе с НАДФ+ (1GJR) и без НАДФ+ (1EWY и 1GJR); Фд из листа Zea mays (1GAQ), Фд-1 и Фд-2 из Chlamydomonas reinhardtii (2MH7 и 4ITK, соответственно) и Фд из Nostoc sp. (1EWY).

Моделирование показало, что ФНР из корня Zea mays взаимодействует со всеми исследованными Фд с одинаково высоким сродством (константа скорости образования комплекса k ~ 2,42–4,8×109 М–1с–1). Ферредоксин из Nostoc sp. также эффективно взаимодействует с разными ФНР (k ~ 1,5–4,8×109 М–1с–1). Наличие или отсутствие связанного с ФНР НАДФ+ не влияет на скорость взаимодействия с Фд. Фд из C. reihardtii обладают наибольшей специфичностью, что, по-видимому, объясняется наличием в C. reihardtii шести Фд с различными функциями.

Работа выполнена с использованием оборудования Центра коллективного пользования сверхвысокопроизводительными вычислительными ресурсами МГУ имени М.В. Ломоносова. Работа поддержана грантом РФФИ № 17-04-00676.

Литература

1. Hurley J.K., Hazzard J.T., Martinez-Julvez M., Medina M., Gomez-Moreno C., Tollin G. Electrostatic forces involved in orienting Anabaena ferredoxin during binding to Anabaena ferredoxin:NADP+ reductase: Site-specific mutagenesis, transient kinetic measurements, and electrostatic surface potentials // Protein Science V. 8, 1999. Pp. 1614–1622.

2. Khruschev S.S., Abaturova A.M., Fedorov V.A., Kovalenko I.B., Riznichenko G.Yu., Rubin A.B. The identification of intermediate states of the electron-transfer proteins plastocyanin and cytochrome f diffusional encounters // Biophysics Vol. 60, No. 4, 2016. Pp. 513–521.

© 2004 Designed by Lyceum of Informational Technologies №1533