|
Conference publicationsAbstractsXXIV conferenceStructural dynamics and related functions of enzymes belonging to the bacterial luciferase familySiberian Federal University, 660041 Krasnoyarsk, 79 Svobodny pr., e-mail: suk-lev@yandex.ru 1 pp. (accepted)Структура белковых макромолекул может быть подвержена различным пространственным изменениям, как незначительным, вызванным тепловыми флуктуациями, так и глобальным, связанным с функционированием белка: формирование фермент-субстратного комплекса, освобождение продуктов реакции и т.д. Но в то же время, предполагается, что для формирования необходимой конфигурации активного центра и обеспечения каталитических функций фермента важна жесткость структуры белка. С точки зрения структурно-функциональных связей особый интерес для изучения представляет бактериальная люцифераза Vibrio harveyi. Данный фермент, как и его структурные аналоги: алканосульфонат монооксигеназа Escherichia сoli и длинноцепоченая монооксигеназа Geobacillus thermodenitrificans, относится к семейству флавин-зависимых монооксигеназ. Все три белка имеют схожую пространственную структуру, а также катализируют схожие биохимические реакции, но только бактериальная люцифераза может катализировать превращение энергии химической реакции в свет, то есть выполняет функцию биолюминесценции. На данный момент, вопрос о том, какие структурные особенности люциферазы позволяют осуществлять катализ уникальной биохимической реакции, не изучен в полной мере. В данной работе в программе NAMD, была проведена оценка жесткости белковых структур по результатам расчетов, выполненных методом молекулярной динамики. Таким образом был проведен сравнительный анализ параметра среднеквадратичной флуктуации Сα-атомов цепи для люциферзы без субстрата, люциферазы, связанной с восстановленным флавинмононуклеотидом, и ее структурных аналогов. Сравнение значений флуктуации важных аминокислотных остатков показало, что при связывании люциферазы с субстратом уменьшается подвижность мобильной петли и аминокислот на входе в активный центр и увеличивается мобильность аминокислотных остатков, стабилизирующих интермедиаты реакции. Помимо этого установлено, что структурные аналоги характеризуются большей подвижностью функционально важных аминокислотных остатков по сравнению с люциферазой.
Литература. 1. Финкельштейн, А. В., Птицын, О. Б. Физика белка: курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами : учеб. пособие / А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын. – 4-е изд. испр. и доп. – Москва : КДУ, 2012. – 524 с.
|
