|
Conference publicationsAbstractsXIX conferenceMolecular dynamics of interactions between 5-methylresorcinol and lysozymeN.N.Semenov Institute of Chemical Physics, RAS, Russia, 119991, Moscow, Leninskiy prosp., 38 1 pp. (accepted)В работе методами молекулярной динамики изучается взаимодействие белка лизоцима с химическим шапероном 5-метилрезорцином, оказывающим существенное влияние на функциональную активность ферментов. Ранее в работе [1] экспериментально была установлена зависимость между концентрацией шаперона и изменением функциональной активности лизоцима. Молекулярно-динамические расчёты проведены в программном комплексе GROMACS [2]. Изучались траектории молекулярной динамики от 2 до 100 нс. В исследуемых в системах помимо лизоцима присутствовал 5-метилрезорцин в различных концентрациях (от 1 до 500 молекул шаперона на молекулу белка). Были рассмотрены системы с различной степенью сольватации. Необходимые константы для дополнения силового поля OPLS-AA параметрами для 5-метилрезорцина получены путём квантово-химических расчётов в программе FIREFLY [3]. При изучении динамики систем было показано направленное движение молекул шаперона к поверхности лизоцима и предпочтительное взаимодействие аминокислотных остатков с молекулами 5-метилрезорцина с вытеснением молекул воды от поверхности белка. Изучены аминокислотные остатки лизоцима, наиболее эффективно образующие связи с молекулами 5-метилрезорцина. Найден радиус корреляции области, при котором начинается дрейф молекул шаперона к белку и критическое время свободной диффузии. Проведён анализ экспериментально установленного изменения активности лизоцима [1] с увеличением радиуса гирации лизоцима в молекулярно-динамических расчётах. Обнаружена нелинейная зависимость изменения радиуса гирации белка при изменении концентрации шаперонов с выходим на плато в присутствии более 50 молекул 5-метилрезорцина в рассчитываемой системе, что полностью согласуется с экспериментальными данными.
|
